Trag

trag n (definitiv singular tragjä, dative tragjän, definitive plural traga, dative tragom) trag (third-person singular present indikativ tradzi/tradze, past participle trapté) From Vulgar Latin *sa, from Latin trahé. Vergleichen Sie rumänische Tragödie, trag. Aus Proto-Slavic *sit, aus Proto-Indo-European *tregh-, eine Variation von *dhregh- (“ziehen, ziehen, ziehen”). Zu den Kognaten gehören lateinisch-traha und altirische Traig (“Fuß”). Abgeschnittene Derivate von RP4 TraG und R388 TrwB wurden in zwei Schritten gereinigt. Gezeigt werden Coomassie blau-gefärbte Gele von Proben, die während der Reinigung von TraG-2K187T (A) und TrwB1 (B) gesammelt wurden, gelöst durch Natriumdodecylsulfat-Polyacrylamid-Gelelektrophorese. Bahnen 1, Markerproteine (Größen in Kilodaltonsind sind angegeben). Lanes 2, Natriumdodecylsulfat-Vollzellextrakte (20 g). Bahnen 3 bis 5, Proben von nativen Proteinextrakten. Bahnen 3, Bruch I (17 g); Bahnen 4, Fraktion II (9 g in Panel A und 7 g in Panel B); Bahnen 5, Fraktion III (7 g). RP4 TraG bindet sowohl an dsDNA als auch an ssDNA mit Vorliebe für ssDNA. (Links) 32P-markierte dsDNA-Fragmente wurden mit zunehmenden Mengen an TraG und Elektrophoresed inkubiert, wie in Materialien und Methoden beschrieben. Protein-DNA-Komplexe wurden in den Gel-Slots zurückgehalten.

Das kleinste der dsDNA-Fragmente (287 bp) enthält die Kernsequenz von oriT, d. h. die Sequenz, die von TraI- und TraJ-Transferproteinen während der Entspannung von RP4 speziell erkannt wird. Für TraG wurde keine verbindliche Präferenz für diese Sequenz erkannt. (Rechts) Zunehmende Mengen an ssDNA wurden als Konkurrent zu einem zuvor inkubierten dsDNA-TraG-Gemisch hinzugefügt. dsDNA wurde in Gegenwart kleiner Mengen ssDNA aus TraG freigegeben, was auf eine Präferenz für ssDNA-Bindung hindeutet. Eigenschaften von Löschderivaten von RP4 TraG ohne Transmembransegmente. Ein Hydophobitheitätsprofil (21) von TraG zeigt die hydrophoben Regionen des Proteins.

Die Domänenstrukturen von TraG und den Derivaten TraG1 und TraG-2 werden schematisch dargestellt. Die Transferaktivität jedes Proteins wird als positiv (+) oder negativ (-) angezeigt. Zytoplasmatische Domänen (offene Boxen), Transmembransegmente (TM1 und TM2) (feste Felder), eine periplasmische Domäne (Schraffurbox) und zwei Nukleotid-Bindungsdomänen (NBD1 und NBD2) (schattierte Boxen) sind angegeben. Die Reihenfolge des konservierten Walker-Motivs A in NBD1 ist unterhalb des Diagramms mit Rückstand K187 fett dargestellt. Die Zahlen, die Aminosäurepositionen (AA) am Anfang der Proteine angeben, sind die Positionen relativ zum Voll-Längenprotein.

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